Wir trauern um Prof. Dr. Johannes Wilhelm Bigalke
Prof. Dr. Johannes Wilhelm Bigalke war bis zu seinem Eintritt in den Ruhestand im Jahr 2011 stellvertretender Direktor des Instituts für Toxikologie.
Während seiner Facharztausbildung in Innerer Medizin, Chirurgie und Psychiatrie promovierte er 1978 in der Pharmakologie über die Wirkung von Clostridientoxinen auf kultivierte Neuronen bei Prof. Dr. Ernst Habermann am Rudolf-Buchheim-Institut für Pharmakologie und Toxikologie in Gießen. Es folgte eine mehrjährige Postdoktorandenzeit an diesem Institut, unterbrochen von einem einjährigen Aufenthalt am NIH in Bethesda. Nach seiner Rückkehr etablierte er die Elektrophysiologie und nutze sie zur Analyse der Wirkung des Tetanustoxins. 1986 habilitierte er sich in Gießen. Von 1986 bis 2011 war er Professor am Institut für Toxikologie an der Medizinischen Hochschule Hannover und vorübergehend kommissarischer Leiter. Prof. Dr. Bigalke leitete eine Forschungsgruppe, die sich mit den Wirkungen der Botulinumneurotoxine beschäftigte, und ist (Ko-)Autor von 113 Veröffentlichungen in international anerkannten Fachzeitschriften und Erfinder von vier Patenten. Prof. Dr. Bigalke hat mehrere Kapitel in Lehrbüchern der Pharmakologie und Toxikologie verfasst.
Von 2008-2024 war er Geschäftsführer der toxogen GmbH, einem Spin-off der Medizinischen Hochschule. Dieses Unternehmen arbeitete an Methoden zur Erkennung und Quantifizierung von Botulinumneurotoxinen sowie neutralisierenden Antikörpern im Serum von mit Botulinumneurotoxin behandelten Patienten.
Forschungsschwerpunkte
Am Institut für Toxikologie werden verschiedene Familien bakterieller Proteintoxine hinsichtlich ihrer Struktur und Wirkungsweise erforscht:
- die glucosylierenden Toxine aus Clostridium difficile und Clostridium sordellii
- die Neurotoxine mit Proteaseaktivität aus Clostridium botulinum und Clostridium tetani
- die Exoenzyme mit ADP-Ribosyltransferaseaktivität aus Clostridium botulinum und anderen bakteriellen Spezies
Die glucosylierenden Toxine (molekulare Masse 250-307 kDa) sowie die Neurotoxine (molekulare Masse 140-150 kDa) besitzen einen Multidomänenaufbau:
Neben der enzymatisch aktiven Domäne besitzen die Toxine Domänen für Rezeptorbindung an die Zielzelle und für die Translokation durch Endosomenmembran, um nach intrazellulär zu gelangen.
Diese unterschiedlichen Schritte, die die Toxinwirkung vermitteln, werden intensiv im Institut beforscht.
