Infektionen mit fakultativ intrazellulären Bakterien wie Listeria monocytogenes und Staphylococcus aureus können beim Menschen zu schwerwiegenden Infektionen führen. Die Kontrolle dieser Bakterien ist von einer effizienten Immunantwort und intrazellulären Kontrolle der Pathogene abhängig. Eine wichtige Voraussetzung für die protektiven Immunantworten und anti-bakteriellen Effektormechanismen sind posttranslationale Modifikationen von Proteinen, die an der Immunantwort und der intrazellulären Pathogenkontrolle beteiligt sind. In unseren klinischen und experimentellen Arbeiten fokussieren wir auf die Funktion von Ubiquitinierungen und SUMOylierungen als posttranslationale Modifikationen. Unsere Arbeiten zeigen, dass Deubiquitinasen einen entscheidenden Einfluss auf die Kontrolle von Listerien und Staphylokokken haben und die Funktion der Deubiquitinasen zelltyp- und pathogen-spezifisch ist. Ziel der Arbeiten ist es, ein vertieftes Verständnis dieser posttranslationalen Modifikationen in der Pathogenese der Infektionen zu gewinnen und darüber neue therapeutische Zielstrukturen zu identifizieren.

In einem zweiten Forschungsschwerpunkt stehen klinische Fragen zu multiresistenten Bakterien im Mittelpunkt, die mit klinischen und experimentellen Kooperationspartnern bearbeitet werden.

Diese Arbeiten werden durch Zuwendungen der Deutschen Forschungsgemeinschaft (RESIST), dem Bundesministerium für Bildung und Forschung und dem Deutschen Zentrum für Infektionsforschung unterstützt.

CV Prof. Schlüter

Mitarbeiter der AG Schlüter

Wichtigste Publikationen der letzten fünf Jahre (vollständige Publikationsliste https://orcid.org/0000-0003-1478-3328):

• Zhuang Y, Fischer JB, Nishanth G, Schlüter D (2024) Cross-regulation of Listeria monocytogenes and the host ubiquitin system in listeriosis. Eur J Cell Biol. 103(2):151401. doi: 10.1016/j.ejcb.2024.151401.
• Lindenberg M, S. Waldmann, S. Suerbaum, D. Schlüter, S. Ziesing (2024) External quality assessment schemes in bacteriology support public health in Germany results from 2006 to 2023. Front Mol Biosci. 11:1395410. doi: 10.3389/fmolb.2024.1395410.
• Harit K, R. Bhattacharjee, K. Matuschewski, J. Becker, U. Kalinke, D. Schlüter*, G. Nishanth* (2023) The deubiquitinating enzyme OTUD7b protects dendritic cells from TNF-induced apoptosis by stabilizing the E3 ligase TRAF2. Cell Death Dis. 14(7):480. doi: 10.1038/s41419-023-06014-5  * equal contribution
• Schlüter D, E. Schulz-Niemand, M. Stein, M. Naumann (2022) Ovarian tumor domain proteases in pathogen infection. Trends Microbiol. 30(1): 22-33. doi: 10.1016/j.tim.2021.04.002.
• Koschel J, G. Nishanth, S. Just, K. Harit, A. Kröger, M. Deckert, M. Naumann, D. Schlüter (2021) OTUB1 prevents lethal hepatocyte necroptosis through stabilization of c-IAP1 during murine liver inflammation. Cell Death Differ. 28:2257-2275. doi: 10.1038/s41418-021-00752-9.
• Osbelt L, M. Wende, É. Almasi, E. Derksen, U. Muthukumarasamy, T.R. Lesker, E.J.C. Galvez, M.C. Pils, E. Schalk, P. Chhatwal, J. Färber, M. Neumann-Schaal, T. Fischer, D. Schlüter, T. Strowig (2021) Klebsiella oxytoca mediates colonization resistance against multi-drug resistant Klebsiella pneumoniae in the gut via cooperative carbohydrate competition. Cell Host Microbe. 29(11):1663-1679.e7. doi:10.1016/j.chom.2021.09.003.
• Mulas F, X. Wang, S. Song, G. Nishanth, W. Yi, A. Brunn, P.K. Larsen, B. Isermann, U. Kalinke, A. Barragan, M. Naumann, M. Deckert, D. Schlüter D (2020) The deubiquitinase OTUB1 augments NF-kB dependent immune responses of dendritic cells by stabilization of UBC13 in infection and inflammation. Cell Mol Immunol. 18:1512-1527. doi: 10.1038/s41423-020-0362-6.
• Wang X, F. Mulas, W Yi, A. Brunn, G. Nishanth, S. Just, A. Waisman, W. Brück, M. Deckert, D. Schlüter (2019) The deubiquitinase OTUB1 inhibits central nervous system autoimmunity by preventing IFN-γ-induced hyperactivation of astrocytes through stabilization of SOCS1. EMBO J. e100947. doi: 10.15252/embj.2018100947.
• Vital M, T. Rud, S. Rath, D.H. Pieper, Schlüter D (2019) Diversity of bacteria exhibiting bile acid-inducible 7α-dehydroxylation genes in the human gut. Comput. Struct. Biotechnol. J. 17:1016-1019. doi 10.1016/j.csbj.2019.07.012.